Hoppa till innehållet

Serpin

Från Wikipedia

Serpiner är en grupp proteiner med liknande uppbyggnad som blockerar proteaser, dvs enzymer som bryter ned proteiner. Namnet kommer av att de först upptäcka serpinerna blockerar kymotrypsin-liknande serinproteas (därav förkortningen serine protease inhibitors).[1][2][3]

De första serpinerna som utforskades var de mänskliga plasmaproteinerna antitrombin och antitrypsin, som är nödvändiga för att kontrollera blodkoagulering och inflammationsreaktionen. I början fokuserades forskningen på mänskliga sjukdomar: antitrombinbrist vid trombos och antitrypsinbrist som orsakar emfysem. År 1980 gjorde Hunt och Dayhoff den oväntade upptäckten att båda molekylerna delar viktiga aminosyresekvenser liknande det vanligaste proteinet i äggvita, ovalbumin, och de föreslog då att en ny proteinfamiljbenämning skulle användas.[4] Sedan dess har över 1000 serpiner identifierats, bland annat 36 mänskliga proteiner, men även molekyler i växter, svampar, bakterier, arkéer och vissa poxvirus.[5][6][7] Serpiner är därmed den största och mest diversifierade familjen proteasinhibitorer.[8]

  1. ^ R. Carrell and J. Travis. (1985). ”α1-Antitrypsin and the serpins: Variation and countervariation”. Trends Biochem. Sci. 10: sid. 20–24. doi:10.1016/0968-0004(85)90011-8. 
  2. ^ Whisstock JC, Silverman GA, Bird PI, Bottomley SP, Kaiserman D, Luke CJ, Pak SC, Reichhart JM, Huntington JA (May 2010). ”Serpins Flex Their Muscle: II. STRUCTURAL INSIGHTS INTO TARGET PEPTIDASE RECOGNITION, POLYMERIZATION, AND TRANSPORT FUNCTIONS”. J Biol Chem 285 (32): sid. 24307–12. doi:10.1074/jbc.R110.141408. PMID 20498368. 
  3. ^ Silverman GA, Whisstock JC, Bottomley SP, Huntington JA, Kaiserman D, Luke CJ, Pak SC, Reichhart JM, Bird PI (May 2010). ”Serpins Flex Their Muscle: I. PUTTING THE CLAMPS ON PROTEOLYSIS IN DIVERSE BIOLOGICAL SYSTEMS”. J Biol Chem 285 (32): sid. 24299–305. doi:10.1074/jbc.R110.112771. PMID 20498369. 
  4. ^ Hunt LT, Dayhoff MO (1980). ”A surprising new protein superfamily containing ovalbumin, antithrombin-III, and α1-proteinase inhibitor”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 95 (2): sid. 864–71. doi:10.1016/0006-291X(80)90867-0. PMID 6968211. 
  5. ^ Irving JA, Pike RN, Lesk AM, Whisstock. (2000). ”Phylogeny of the Serpin Superfamily: Implications of Patterns of Amino Acid Conservation for Structure and Function”. Genome Res. 10 (12): sid. 1845–64. doi:10.1101/gr.GR-1478R. PMID 11116082. 
  6. ^ Irving J, Steenbakkers P, Lesk A, Op den Camp H, Pike R, Whisstock J (2002). ”Serpins in prokaryotes”. Mol Biol Evol 19 (11): sid. 1881–90. doi:10.1093/oxfordjournals.molbev.a004012. PMID 12411597. 
  7. ^ Steenbakkers PJ, Irving JA, Harhangi HR, et al. (August 2008). ”A serpin in the cellulosome of the anaerobic fungus Piromyces sp. strain E2”. Mycol. Res. 112 (Pt 8): sid. 999–1006. doi:10.1016/j.mycres.2008.01.021. PMID 18539447. 
  8. ^ Rawlings ND, Tolle DP, Barrett AJ. (2004). ”Evolutionary families of peptidase inhibitors”. Biochem J. 378 (Pt 3): sid. 705–16.. doi:10.1042/BJ20031825. PMID 14705960. 

Översättning

[redigera | redigera wikitext]
Den här artikeln är helt eller delvis baserad på material från engelskspråkiga Wikipedia.